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Enzyme - 3.Version - Referat



Enzyme – Katalysatoren biologischer Reaktionen

1.Struktur und Wirkungsweise
2.Bennenungsregeln und Klassifikationen
3.Einflüsse auf die Enzyme und Enzymregulation


Einleitung:
Stoffwechselreaktionen benötigen Energie, die hinzugefügt werden muss
=> Aktivierungsenergie
=> unkatalysiert wird viel Energie benötigt und da eine Temperatur über 40°C für Zellen tödlich sein kann, muss katalysiert werden, da die aufgebrachte Energie sonst bei der Reaktion für zu hohe Temperaturen sorgt!!
Enzyme setzen die Aktivierungsenergie herab
=> könne als Katalysatoren chemische Bindungen auch bei niedriger Temperatur ändern und neu zusammen setzen

1.Struktur und Wirkungsweise:
- Enzyme sind Proteine
=> bestehen aus a-Helix und ß-Faltblatt (können noch durch weitere Bestandteile ergänzt sein)
- Enzyme können auch aus Proteinanteil und anderen Wirkgruppen (das sind Holoenzyme; davon gibt es drei Wirkgruppen)
- Substrat wird im aktiven Zentrum vorübergehend gebunden (Enzym-Substrat- Komplex)
- Substrat wird im Schlüssel-Schloss-Prinzip gebunden, d.h. Es passt immer nur ein Substrat in ein Enzym
=> zeigt die hohe Substratspezifität der Enzyme
- bei gleichbleibender Enzymkonzentration und steigender Substratkonzentration kann die Reaktionsgeschwindigkeit durch den Katalysator trotzdem den Maximalwert erreichen
- Übergangszustand (Zustand zwischen der Zerlegung und der Neubildung einer Bindung) wird von den Enzymen mit weniger Aktivierungsenergie ausgeführt als anders
=> beim Binden an das aktive Zentrum werden Substratmoleküle gestreckt oder instabil gemacht (letzteres z.B. durch hinzufügen von Ladung des Enzyms)
- verantwortlich für energieärmeren Übergangszustand und Wirkungsspezifität des Enzyms sind Aminosäurereste im aktiven Zentrum


2.Bennenungsregeln und Klassifikationen
- Systematische Benennung: 1. Bezeichnung des Substarts; 2. Bezeichnung der Reaktion die katalysiert wird; 3. Endung -ase
- 6 Klassifikationen:
1.Oxidoreduktase: Oxidation und Reduktion durch Übertragung von Sauerstoff, Wasserstoff, Elektronen
2. Transferase: Übertragung chemischer Gruppen
3. Hydrolase: Substartspaltung durch Umsetzen eines Wassermoleküls je gespaltener Bindung
4. Lyase: ???
5. Isomerase: Umlagerungen innerhalb von Molekülen
6. Ligase: Ausbildung neuer Bindungen unter Spaltung von ATP

3.Einflüsse auf die Enzyme und Enzymregulation
- Einflüsse:
1.
Temperatur: - beeinflusst Reaktionsgeschwindigkeit sowie Konformation
- Denaturierung (ab 70°C), d.h. Inaktivierung des Enzyms (kann bei speziellen Enzymen auch früher eintreten!)
2. pH-Wert: - beeinflusst die Tertiärstruktur
3. Enzymgifte
- Enzymregulation:
1. Neubildung von Enzymen (Enzyme sind nicht sehr Langlebig, und eine Neubildung dauert halt lang)
2. Regulation durch kompetitive Hemmung: Substartähnlich Hemmstoffe binden an das aktive Zentrum, wenn sie in höherer Konzentration als das eigentliche Substrat vorhanden sind, kommt die Reaktion ganz zum erliegen. Andersherum wird der Hemmstoff von Substrat verdrängt
3. Regulation durch allosterische Enzyme: allosterische Enzyme besitzen (räumlich vom aktiven Zentrum getrennt) ein regulations Zentrum für Inhibitoren und Aktivatoren. Wenn sich die Substartkonzentration erhöht können die allosterische Enzyme die Katalyse sehr empfindlich regeln, in dem der Hemmstoff sich einfach in das regulations Zentrum (ebenfalls mit dem Schlüssel-Schloss-Prinzip) setzt und so das aktive Zentrum unzugänglich macht.
4.Multienzymkomplexe
Dieses Referat wurde eingesandt vom User: chio-chan




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